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Banca de DEFESA: LHAIS SUELEN SOARES LEAL

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: LHAIS SUELEN SOARES LEAL
DATA: 15/03/2013
HORA: 09:00
LOCAL: Sala Mestrado
TÍTULO:

Caracterização bioquímica e atividades biológicas de frações protéicas obtidas de sementes de Acacia farnesiana (L.) Willd.


PALAVRAS-CHAVES:

Proteínas de sementes, lectinas, proteases, inflamação, antinocicepção, atividade antifúngica.


PÁGINAS: 95
GRANDE ÁREA: Ciências Biológicas
ÁREA: Bioquímica
RESUMO:

Diversas plantas têm seu uso relacionado à medicina popular, como forma de tratar doenças a um baixo custo e diminuir os efeitos colaterais associados ao uso de medicamentos sintéticos. A busca por compostos bioativos que possam substituir esses medicamentos vem se tornando o foco principal de muito pesquisadores em todo o mundo. As plantas possuem uma infinidade de macro e micromoléculas que podem ser utilizadas para esse fim, como as proteínas de reserva, encontradas em sementes, podendo ser empregadas para uma infinidade de aplicações biotecnológicas. Este trabalho teve como objetivo a caracterização bioquímica de frações protéicas de sementes de Acacia farnesiana (L.) Willd. e a investigação de sua atividade antiinflamatória, atinociceptiva e antifúngica. As proteínas solúveis obtidas em 5 diferentes frações (albuminas, globulinas, prolaminas e glutelinas ácidas e básicas)  foram quantificadas e o perfil protéico caracterizado através de eletroforese em gel de policrialilamida (SDS-PAGE). O padrão das proteínas totais do extrato bruto (EB) das sementes também foi avaliado por eletroforese bidimensional (2DE).  Foram realizados ensaios para detecção de atividade lectínica, proteases e quitinases em todas as frações. Somente a fração globulínica (GLB) foi utilizada nos ensaios farmacológicos de atividade antiinflamatória e antinociceptiva. Foi avaliado o efeito antiinflamatório em edema de pata induzido por carragenina e dextrana, assim como o efeito na migração de leucócitos através da quantificação da mieloperoxidase (MPO) e em modelo de peritonite induzido por carragenina. A atividade antiinflamatória e lectínica da GLB após tratamento térmico também foi analisada em edema de pata induzido por carragenina. O efeito antinociceptivo foi testado utilizando ensaios com estímulos químicos (ácido acético e formalina) e térmicos (placa quente). As frações protéicas foram avaliadas quanto a sua atividade antifúngica contra Criptococcus neoformans e Criptococcus gattii. A interação desses fungos com as frações também foi verificada com uso de microscópio invertido. O rendimento protéico mostrou que a GLB apresentou maior quantidade de proteínas solúveis. O perfil eletroforético do EB por 2DE mostrou que, em sementes de A. farnesiana (L.) Willd. há um número variado de isoformas protéicas, com predominância de proteínas básicas. O perfil protéico resultante do SDS-PAGE revelou a presença de proteínas com pesos moleculares entre 14,4 e 66,0 kDa, com predominância de proteínas de 30 kDa para GLB e glutelinas ácidas. Atividade lectínica foi detectada para GLB, glutelinas ácida e básica. Proteases cisteínicas foram encontradas apenas na fração glutelina básica e, quitinases, na fração GLB. Para os ensaios farmacológicos observou-se que a GLB apresentou redução significativa na inflamação causada por carragenina, mas não mostrou o mesmo efeito no edema por dextrana. A mesma foi capaz de reduzir a atividade da MPO e migração celular para a cavidade peritoneal. As atividades antiedematogênica e lectínica de GLB foram abolidas após tratamento térmico. A fração levou a diminuição do número de contorções abdominais induzidas por ácido acético, reduziu o tempo de lambedura na pata de camundongos na primeira fase do teste da formalina, porém não apresentou resultado positivo no teste da placa quente. As frações não apresentaram atividade fungicida, entretanto, GLB e glutelinas ácidas e básicas foram capazes de interferir no crescimento de C.neoformas e C. gattii.

 

 

 

 


MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 1734768 - CLAUDIO ANGELO VENTURA
Interno - 1221652 - IVANILZA MOREIRA DE ANDRADE
Externo ao Programa - 1570922 - KATIA BONFIM LEITE DE MOURA SERVULO
Notícia cadastrada em: 04/03/2013 08:49
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